Uma proteína de 40 aminoácidos sofreu desnaturação após ter sido exposta a uma alta concentração de ureia. Em seguida, a ureia foi retirada e a proteína retornou ao estado original de conformação enovelada, permitindo que as cadeias laterais de leucina e valina se agrupassem no interior dessa proteína. A explicação para esse fato é que
a proteína estava em meio aquoso, e as cadeias laterais dos aminoácidos são hidrofóbicas.
a retirada da ureia permitiu a recomposição das ligações peptídicas entre os aminoácidos.
as cadeias laterais dos aminoácidos formaram ligações iônicas com a porção N-terminal da proteína.
as ligações duplas entre os carbonos da cadeia principal dos aminoácidos promoveram o reenovelamento da proteína.
as cadeias laterais desses aminoácidos formaram ligações covalentes entre si.