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Um pesquisador está estudando uma nova enzima 06. 07. envolvida na replicação do DNA em Archaea. Ele descobre que essa enzima é altamente estável em temperaturas acima de 80ºC. Ao analisar sua sequência de aminoácidos, identifica uma proporção significativamente maior de aminoácidos com cadeias laterais hidrofóbicas e pontes dissulfeto.
Qual é a explicação bioquímica mais provável para a estabilidade térmica dessa enzima?
A enzima possui uma alta taxa de mutação, adaptando-se rapidamente ao calor.
A estrutura primária é composta por poucos aminoácidos, simplificando sua conformação.
As interações covalentes (pontes dissulfeto) e as fortes interações hidrofóbicas mantêm a estrutura terciária estável sob alto estresse térmico.
A enzima atua como um crioprotetor, solidificando-se em altas temperaturas.
A alta temperatura inativa os inibidores enzimáticos, tornando-a mais eficiente.