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A hemoglobina, embora seja uma proteína de transporte de...
Ano:
2026
A hemoglobina, embora seja uma proteína de transporte de gases e não uma enzima clássica, serve como o principal modelo biológico para o estudo da cooperatividade e da regulação alostérica — propriedades que também governam o comportamento de complexas enzimas regulatórias nas vias metabólicas celulares.
A transição alostérica entre o estado T (tenso, de baixa afinidade) e o estado R (relaxado, de alta afinidade) é finamente modulada por vários fatores fisiológicos e metabólicos.
Considerando as bases moleculares da cooperatividade positiva e os mecanismos de regulação alostérica da hemoglobina, assinale a afirmativa correta.
A
A ligação do oxigênio atua como um efetuador homotrópico positivo, levando a transição do estado T para o R pelo rompimento de redes de pares iônicos (pontes salinas) intersubunidades, enquanto 2,3-BPG, H+ e CO2 atuam como moduladores alostéricos heterotrópicos negativos.
B
O 2,3-bifosfoglicerato (2,3-BPG) funciona como um efetuador alostérico positivo, ligando-se preferencialmente à cavidade central da hemoglobina no estado R, o que aumenta a afinidade do tetrâmero pelo oxigênio e desloca a curva de saturação para a esquerda.
C
O Efeito Bohr é caracterizado pelo aumento da afinidade da hemoglobina pelo oxigênio em tecidos periféricos ativos, onde a alta concentração de prótons H+ induz a protonação de resíduos de histidina, promovendo a transição imediata para a conformação R.
D
A cooperatividade positiva exibida pelo tetrâmero da hemoglobina gera uma curva de saturação do tipo hiperbólica, idêntica à da mioglobina, refletindo que a afinidade pelo oxigênio independe do número de sítios já ocupados no complexo proteico.
E
O monóxido de carbono (CO) atua como um efetuador alostérico heterotrópico negativo clássico, que impede mecanicamente a transição para o estado R, mantendo a hemoglobina rigidamente travada no estado T e forçando a liberação prematura de oxigênio nos alvéolos pulmonares.