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Julgue os itens subsequentes, relativos a fatores que interferem, de forma significativa, na expressão das enzimas responsáveis pelo metabolismo de fármacos.
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I A lesão hepática é incapaz de afetar a expressão das enzimas responsáveis pelo metabolismo de fármacos.
II A exposição a compostos exógenos é capaz de modular, de forma significativa, a atividade da maioria das enzimas que metabolizam fármacos.
III O pKa é o valor de pH em que metade das moléculas de um fármaco está ionizada, de modo que esse fator não afeta a expressão de enzimas hepáticas.
IV O polimorfismo genético não é capaz de alterar a atividade das enzimas que metabolizam os fármacos.
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Estão certos apenas os itens
I e II.
I e IV.
II e III.
I, III e IV.
II, III e IV.
As enzimas desempenham atividades essenciais no funcionamento do corpo humano, e sua inexistência ou deficiência, na maioria das vezes, está associada a fatores hereditários. A deficiência da glicose-6-fosfato desidrogenase está diretamente ligada com a lise de células:
eritrocitárias
leucocitárias
plaquetárias
plasmocitárias
As enzimas da superfamília do citocromo P450 (CYP)
estão envolvidas nas reações metabólicas de fase 2.
usam 02 e H+ derivados do cofator NADPH oxidado para realizar a redução dos substratos.
exigem substratos muito específicos e não participam do metabolismo dos xenobióticos.
cada uma das enzimas pode metabolizar um único composto em uma única posição da molécula.
possuem taxas catalíticas baixas, mas suas atividades são suficientes para metabolizar os fármacos administrados em concentrações altas.
Três propriedades distintas das enzimas permitem que elas exerçam papel central na promoção e regulação dos processos celulares, caracterizando-as como componentes vitais aos sistemas vivos. Sobre isso, assinale a alternativa incorreta.
Elevada especificidade da reação – Como regra geral, cada reação sob condições apropriadas é catalisada por uma enzima específica. Diante de várias rotas potencialmente possíveis, a enzima escolhe a com menor energia livre de ativação
Condições reacionais mais brandas – A atividade de cada enzima é dependente do pH, da temperatura, da presença de vários cofatores e das concentrações de substratos e produtos
Efeitos de proximidade e orientação – Os substratos se aproximam dos grupos funcionais catalíticos da enzima em uma orientação espacial apropriada para que a reação possa ocorrer. Após o correto posicionamento do substrato, uma modificação na conformação da enzima resulta em um complexo enzima-substrato orientado. Essa orientação leva o complexo enzima-substrato ao estado de transição
Capacidade de regulação da concentração e da atividade – permite o ajuste fino do metabolismo em diferentes condições fisiológicas
A dosagem de enzimas musculares é a técnica laboratorial disponível mais específica para avaliação de dano muscular. Acerca dos medicamentos com reconhecida interferência nos resultados de creatinofosfoquinase, assinale a alternativa incorreta.
Amoxicilina
Ampicilina
Anfotericina B
Aspirina
A partir da década de 1970, ficou mais fácil analisar a molécula de DNA com o isolamento das enzimas de restrição. Tratam-se de enzimas produzidas normalmente por bactérias e que possuem a propriedade de defendê-las de vírus invasores. Essas substâncias “picotam” a molécula de DNA sempre em determinados pontos, levando a produção de fragmentos contendo pontas adesivas, que podem se ligar a outras pontas de moléculas de DNA que tenham sido cortadas com a mesma enzima. Existem três tipos de enzimas de restrição, assinale a alternativa que descreve corretamente o Tipo I de enzima de restrição:
As mais utilizadas em biologia molecular. Os locais de reconhecimento têm, quase sempre, 4 a 6 nucleotídeos
Enzimas com capacidade de corte e metilação. Têm sequências de reconhecimento específicas, mas cortam de forma inespecífica dentro da sequência de reconhecimento
Apenas possuem capacidade de corte. A metilação é feita por proteínas diferentes. Cortam sequências específicas de forma também específica
Enzimas com capacidade de corte e metilação. Cortam sequências específicas de forma também específica
São enzimas normalmente dosadas em casos de pancreatite:
amilase e potássio.
amilase e lipase.
lipase e aldolase.
lipase e protease.
Algumas enzimas são proteínas simples consistindo inteiramente de cadeias polipeptídicas, como as enzimas hidrolíticas pepsina, tripsina, lisozima e ribonuclease. Entretanto, a maioria das enzimas somente exercem sua atividade catalítica em associação com co−fatores metálicos e coenzimas. Em relação as enzimas, assinale a alternativa que preencha correta e respectivamente as lacunas.
Sítio ativo é a região na superfície da enzima onde ocorre a _____. O substrato liga-se ao sítio ativo por ligações não−covalentes (interações eletrostáticas, pontes de hidrogênio, interações de van der Waals e interações hidrofóbicas). A especificidade da ligação enzima-substrato depende do arranjo precisamente definido de átomos no sítio ativo. Uma das explicações para a elevada especificidade das enzimas é que suas estruturas tridimensionais permitem um perfeito encaixe com o _____. Dois modelos foram propostos para explicar a especificidade enzimática, o modelo _____ e o modelo _____.
catálise / co-fator metálico / chave-fechadura / proximidade e orientação
transformação / substrato / proximidade e orientação / catálise eletrostática
transformação / co-fator metálico / proximidade e orientação
catálise / substrato / chave-fechadura / encaixe induzido
Enzima, exclusivamente, mitocondrial, encontrada nas células hepáticas, cardíacas e renais, catalisa a aminaçao redutiva da α-cetoglutamato. Quando a estrutura mitocondrial é destruída na necrose hepática, ou na obstrução das vias biliares, sua quantidade sérica aumenta substancialmente. Assinale a alternativa com o nome da enzima:
Lactato desidrogenase.
Glutamato desidrogenase.
Creatinoquinase.
Fosfatase.
A CK atípica ou macro CK tipo 1 é um complexo de CK-BB ligada à _________ e a macro CK tipo 2 é um complexo polimérico de CK __________.
Assinale a alternativa que preenche, correta e respectivamente, as lacunas do texto:
IgA / Lisossomal.
IgA / Mitocondrial.
IgG / Lisossomal.
IgG / Mitocondrial.
IgM / Lisossomal.
Enzimas são grupos de substâncias orgânicas de natureza normalmente proteica, com atividade intra, ou extracelular, que têm funções catalisadoras nas reações químicas. Sobre as funções das enzimas, assinale a alternativa correta:
A Colinesterase é uma enzima que hidrolisa a acetilcolina em colina e ácido acético, é encontrada em tecidos de todos os animais.
A Lipase catalisa a reação de desaminação e aminação, onde o grupo amino é transferido a um cetoácido e vice-versa.
A liberação das ligações glicosídicas do amido e do glicogênio é catalisada pela enzima Transaminase.
A hidrólise de ésteres na posição α do triglicerídeo é catalisada pela Amilase.
A dosagem da isoenzima creatinoquinase MB é um marcador sensível e específico, das lesões das células do tecido muscular:
Hepático.
Cardíaco.
Esquelético.
Pulmonar.
Geniturinário.
A saliva é de fundamental importância para a consistência adequada do alimento antes da deglutição. Sobre os componentes da saliva e suas ações, leia as afirmações a seguir e julgue-as como verdadeiras (V) ou falsas (F):
( ) Muco: possui a proteína mucina, capaz de ressecar o alimento e manter a deglutição.
( ) Ptialina (alfa-amilase salivar): enzima capaz de hidrolisar o ferro ingerido em polímeros maiores.
( ) Lisozima: enzima com função bactericida, importante para manter a higienização da cavidade oral.
( ) Água e eletrólitos (Na+,Cl-, HCO3-, Ca+2, entre outros): solubilização e deglutição dos alimentos.
Assinale a alternativa que corresponde à sequência correta das afirmações anteriores.
F – V – F – F.
V – F – F – V.
V – V – V – F.
F – F – V – V.
Das fenotiazinas é INCORRETO afirmar:
As fenotiazinas são estruturas tricíclicas.
Seus derivados são obtidos a partir da substituição no átomo de carbono de um dos anéis benzeno na posição 2 (R1) e átomo e no átomo de nitrogênio do anel piridínico na posição 10(R2).
A substituição em R1 é essencial à atividade antipsicótica.
As fenotiazinas podem ser divididas em três grupos, de acordo com o tipo de substituição no nitrogênio aromático (R2). Podem ser alifáticas, piperidínicas ou piperazínicas, o que determina a potência e suas ações famacológicas.
As fenotiazinas com cadeias laterais mais curtas em R2, são psicóticos, porém mais sedativos.
O uso crônico de álcool eleva, inicialmente, qual enzima?
Triglicérides.
LDH.
Fosfatase alcalina.
Gama GT.
Lipase.
Valores referência da Amilase no soro são de:
20 a 80 U/l
10 a 60 U/l
40 a 200 U/l
60 a 160 U/l
100 a 280 U/l
O metrotexato é um fármaco primordial utilizado no tratamento de alguns tipos de leucemias devido à sua atuação direta na inibição da síntese de timidilato e purinas. A enzima inibida neste mecanismo de ação é a:
glutamato descarboxilase
superóxido dismutase
aldeído desidrogenase
diidrofolato redutase
Leia a descrição da técnica a seguir.
Na técnica imunológica denominada PAP (peroxidaseantiperoxidase), é utilizado um anticorpo específico obtido de coelho, por exemplo, que reage com o antígeno específico. A seguir é adicionada uma anti-imunoglobulina de coelho obtida de cabra. Em seguida, é adicionado um complexo solúvel que consiste em peroxidase combinada com antiperoxidase. Esse complexo liga-se à anti-imunoglobulina. Finalmente, adiciona-se o cromógeno, que origina a cor marrom.
Nessa técnica, o cromógeno atua como
uma enzima que quebra o substrato adicionado à reação.
um substrato que sofre uma reação enzimática.
um composto colorido que se liga ao anticorpo específico de coelho.
uma mistura de íons que se precipitam quando adicionados à reação.
Alguns fármacos podem agir como indutores enzimáticos e por isso podem diminuir a ação de outros fármacos. São exemplos de fármacos indutores enzimáticos:
Carbamazepina, rifampicina e fenitoína
Carbamazepina, rifampicina e omeprazol
Omeprazol, fenitoína e verapamil
Verapamil, fluconazol e fluoxetina
A enzima Lactato Desidrogenase (LDH) é uma enzima amplamente distribuída entre diversos tecidos e órgãos que poderia ter seus valores aumentados no(s) seguinte(s) caso(s):
Hipóxia citotóxica.
Cetoacidose metabólica.
Síndrome do intestino irritável.
Infarto do miocárdio e distrofia muscular.