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Embora a conformação terciária tridimensional de uma proteína resulte do conjunto de in...
Embora a conformação terciária tridimensional de uma proteína resulte do conjunto de interações intra e intermoleculares, bem como da natureza e orientação das cadeias laterais, a conformação da cadeia principal de um polipeptídeo pode ser descrita, de forma fundamental, pelos ângulos de torção (ângulos de diedros) associados às ligações covalentes ao longo do backbone. Nesse contexto, considere a cadeia principal (backbone) de uma proteína, constituída pelos átomos diretamente envolvidos nas ligações peptídicas, como apresentado a seguir, onde C(α) representa o carbono alfa e C(O), o carbono da carbonila, excluindo-se as cadeias laterais dos resíduos de aminoácidos.
–N–C(α) –C(O)–N–C(α) –C(O)–
Considerando-se a cadeia principal apresentada, a nomenclatura dos ângulos de torção e a identificação adequada das ligações químicas associadas a cada um deles são
A
Ângulos σ (sigma) e π (pi), associados às rotações em torno das ligações N–C(α) e C(α) –C(O), respectivamente.
B
Ângulos α (alfa) e β (beta), definidos pelas rotações em torno das ligações C(α) –C(O) e N–C(α) , respectivamente.
C
Ângulos θ (theta) e λ (lambda), relacionados às rotações em torno das ligações C(α) –C(O) e N–C(α) , respectivamente.
D
Ângulos Φ (phi) e ψ (psi), correspondentes às rotações em torno das ligações N–C(α) e C(α) –C(O), respectivamente.
E
Ângulos δ (delta) e ω (ômega), associados às rotações em torno das ligações N–C(α) e C(α) –C(O), respectivamente.