

Seu próximo nível começa aqui
Seu desenvolvimento não pode ter limites. Garanta sua Assinatura Ilimitada e libere uma preparação completa com os melhores professores do Brasil.
As enzimas são proteínas com propriedade catalisadora, aumentando a velocidade de reações químicas, sem serem consumidas durante a reação que catalisam. Leonor Michaelis e Maude Menten propuseram um modelo simples que explica a maioria das características de reações catalisadas por enzimas. A equação de Michaelis-Menten descreve a variação da velocidade de reação de acordo com a concentração do substrato:
v0=Km+[S]Vmaˊx [S]
Onde:
v0 = velocidade inicial da reação
Vmáx = velocidade máxima
Km = constante de Michaelis-Menten
[S] = concentração do substrato
Sobre a cinética de Michaelis-Menten, assinale a alternativa correta:
O Km é característico da enzima e de seu substrato específico, refletindo a afinidade da enzima por esse substrato. O seu valor varia de acordo com a concentração da enzima no meio.
Um Km numericamente pequeno reflete a baixa afinidade da enzima pelo substrato, o que significa que uma alta concentração de substrato é necessária para atingir a metade da saturação da enzima.
Inibidores são substâncias que podem diminuir a velocidade das reações enzimáticas. Ambos os tipos de inibidores, competitivos ou não-competitivos, afetam a Vmáx. da reação e não têm seus efeitos inibitórios influenciados pela concentração de substrato.
Inibidores competitivos têm efeito sobre o Km da reação, pois competem com o substrato pelo sítio ativo da enzima, enquanto inibidores não-competitivos não interferem na ligação do substrato à enzima, não alterando o Km.