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O valor nutricional de uma proteína depende de seu conteúdo em aminoácidos essenciais. Aminoácidos essenciais, ou não dispensáveis, são aqueles não sintetizados no organismo em quantidade suficiente para suprir sua necessidade, enquanto que aminoácidos não essenciais, ou dispensáveis, são sintetizados no organismo. Para atender à demanda metabólica, a dieta deve conter quantidades adequadas e digeríveis dos aminoácidos essenciais e dos aminoácidos condicionalmente essenciais, além de uma quantidade suficiente de nitrogênio que pode ser fornecida a partir de qualquer um desses aminoácidos, ou dos aminoácidos não essenciais ou, ainda, de outras fontes de nitrogênio. São exemplos de aminoácidos essenciais:
Glutamina, Leucina, Ácido aspártico.
Isoleucina, Metionina, Triptofano.
Arginina, Lisina, Asparagina.
Tirosina, Fenilalanina, Ácido Glutâmico.
Cisteína, Histidina, Alanina.
O metabolismo das proteínas é um processo complexo que envolve diversas vias metabólicas. Considerando o catabolismo proteico, avalie as afirmações e identifique a que descreve corretamente um aspecto deste processo:
A transaminação é o processo pelo qual o grupo amino é transferido para o α-cetoglutarato, formando glutamato, sem a participação de coenzimas.
O ciclo da ureia ocorre primariamente no músculo esquelético, sendo a principal via de excreção do nitrogênio proveniente do catabolismo de aminoácidos.
Os aminoácidos de cadeia ramificada (leucina, isoleucina e valina) são catabolizados primariamente no fígado, devido à alta concentração de transaminases específicas.
O esqueleto carbônico resultante da desaminação dos aminoácidos pode ser convertido em intermediários do ciclo de Krebs ou em glicose via gliconeogênese.
Qual das alternativas abaixo melhor representa a forma com que é definida a estrutura final e função de uma proteína?
A sequência dos aminoácidos;
A presença de aminoácidos essenciais;
As ligações peptídicas;
A presença de aminoácidos não essenciais;
A fonte oriunda dos aminoácidos;
Ao avaliar a qualidade nutricional das proteínas, não se deve considerar apenas a quantidade de aminoácidos essenciais, mas também como o organismo utiliza esses aminoácidos. Nesse contexto, registre V, para verdadeiro, e F, para falso, nas afirmativas abaixo, no que se refere a Biodisponibilidade da Proteína:
(__)As melhores fontes proteicas são as de origem vegetal; no entanto, a ingestão de misturas de cereais e leguminosas fornece também as quantidades necessárias de aminoácidos para a síntese proteica.
(__)Considera-se que os alimentos de origem animal, como carnes, aves, peixes, leite, queijo e ovos, possuem proteínas consideradas de boa qualidade, suficientes para torná-los as melhores fontes de aminoácidos essenciais para o organismo humano.
(__)As proteínas vegetais contribuem consideravelmente para a ingestão proteica total da população, uma vez que representam as fontes proteicas de menor custo e, portanto, de maior consumo, sobretudo nos países de menor nível socioeconômico.
Fonte: Biodisponibilidade de nutrientes / Silvia M. Franciscato Cozzolino[organizadora]. 5. ed. rev. e atual. -- Barueri, SP: Manole, 2016.
Assinale a alternativa com a sequência CORRETA.
V, F, F.
F, V, F.
F, V, V.
F, F, V.
Qual é a função principal das proteínas na dieta:
Fornecer energia imediata para o corpo.
Construir e reparar tecidos corporais.
Regular o equilíbrio de líquidos no corpo.
Agir como catalisadores enzimáticos.
De acordo com o modelo do metabolismo das proteínas nos seres humanos, proposto pela WHO/FAO/UNU (2007) (World Health Organization, Food and Agriculture Organization, United Nations University), na avaliação da qualidade das proteínas da dieta, sobre o que deve ser considerado, analise as afirmativas abaixo:
I. As proteínas da dieta tem a finalidade de satisfazer as necessidades de aminoácidos essenciais e de nitrogênio para as necessidades metabólicas, o que varia conforme balanço de nitrogênio no respectivo grupo etário.
II. A ingestão proteica deve fornecer condições para o crescimento normal de bebês e crianças, para o desenvolvimento da gravidez e a lactação em mulheres.
III. O escore de aminoácidos avalia a qualidade das proteínas em termos da capacidade potencial de fornecimento do padrão adequado de aminoácidos essenciais.
IV. O perfil de aminoácidos do leite humano maduro é a base para o padrão de avaliação da qualidade das proteínas em alimentos para bebês com menos de 1 ano de idade.
É CORRETO o que se afirma em
todas.
I, II e IV, apenas.
I e III, apenas.
I e II, apenas.
III e IV, apenas.
Com relação ao metabolismo de proteínas e sua importância na nutrição, assinale a alternativa correta.
As proteínas são a principal fonte de energia do organismo, superando a importância dos carboidratos.
A proteína dietética não influencia a síntese de neurotransmissores no cérebro.
Os aminoácidos essenciais podem ser sintetizados pelo organismo e não precisam ser obtidos da dieta.
O ciclo da ureia é fundamental para a eliminação do excesso de nitrogênio proveniente do catabolismo de aminoácidos.
Os aminoácidos essenciais são um grupo de compostos orgânicos fundamentais para o funcionamento adequado do corpo humano. Nesse sentido, podemos afirmar que:
Os aminoácidos essenciais são aqueles que o corpo pode sintetizar a partir de outros nutrientes;
Os aminoácidos essenciais são encontrados apenas em suplementos alimentares;
Os aminoácidos essenciais devem ser obtidos através da dieta, pois o corpo não pode produzi-los em quantidades adequadas;
Os aminoácidos essenciais são encontrados apenas em alimentos de origem animal;
Os aminoácidos essenciais são responsáveis pela desintoxicação do organismo.
Sr. Marcos está concorrendo a uma vaga para trabalhar em usinas de energia eólica, com necessidade de trabalhar em altura para realizar manutenção nas torres geradoras de energia. Entre os exames complementares deverão ser realizados
Apenas exame físico.
Hemograma completo com contagem de plaquetas e reticulócitos.
Hemograma, dosagem na urina de ácido hipúrico, metil-hipúrico e transmucônico.
Acuidade visual, Audiometria ocupacional, Eletrocardiograma, Eletroencefalograma, Glicemia de jejum e Hemograma completo.
A digestão de proteínas pode ser dividida em fases gástrica, pancreática e intestinal, dependendo da origem das enzimas envolvidas. Em relação à digestão de proteínas, assinale a alternativa incorreta.
O pepsinogênio, forma inativa da enzima pepsina, é secretado no estômago em resposta à ingestão de uma refeição e à diminuição do pH
Peptídeos e aminoácidos gerados na digestão gástrica atuam como estimulantes da secreção de colecistoquinina por células endócrinas presentes no intestino delgado
A atividade da pepsina termina quando o conteúdo gástrico se mistura com o suco pancreático alcalino no intestino delgado, pois nesse pH ela é inativada
O pâncreas secreta no jejuno, junto aos sais biliares, as enzimas ativas tripsina e enteropetidase, as quais atuarão na digestão dos peptídeos
No intestino, a tripsina ativa precursores de peptidases oriundos da secreção pancreática, como o quimotripsinogênio, a proelastase e a procarboxipeptidase
É o aminoácido mais abundante no corpo humano, com um papel fundamental na sua fisiologia. Diariamente, o organismo produz entre 40 a 80 g, principalmente nos músculos esqueléticos. Em menor escala, também é produzido pelo fígado, cérebro, tecido adiposo e pulmões. Vem sendo muito utilizado no meio esportivo, com vantagens na força, recuperação da fadiga e perda de peso, e novos estudos estão apontando a importância em outras áreas da saúde intestinal, imunológica e cognitiva.
O enunciado refere-se
à arginina.
à glutamina.
à aspargina.
ao colágeno.
à leucina.
A proteína é considerada o maior componente funcional e estrutural de todas as células do organismo, composta por cadeias longas de aminoácidos unidos por ligações peptídicas. Assinale a alternativa que apresenta um aminoácido essencial.
Alanina.
Serina.
Asparagina.
Valina.
Ácido aspártico.
É uma proteína que tem como função principal a manutenção da pressão osmótica coloidal entre os espaços extra e intra-vascular e fatores como deficiência grave de zinco, síndrome nefrótica e enteropatias reduzem a concentração plasmática dessa proteína.
O texto refere-se à
albumina.
elastina.
creatinina.
miosina.
amilase.
As proteínas são macromoléculas fundamentais para o funcionamento e estrutura das células e desempenham diversas funções no organismo, como catalisar reações químicas (enzimas), atuar na defesa do sistema imunológico (anticorpos), transportar substâncias pelo corpo (hemoglobina), entre muitas outras funções. São essenciais para o crescimento, o desenvolvimento e a manutenção dos tecidos e órgãos do corpo humano.
As subunidades responsáveis pela formação das proteínas são os
ácidos graxos.
aminoácidos.
monossacarídeos.
nucleotídeos.
O que define a dose inócua de proteína?
A quantidade de proteína que pode ser consumida sem efeitos adversos à saúde, mesmo em longo prazo.
A quantidade de proteína ideal para atletas de alta performance.
A quantidade mínima de proteína necessária para evitar sintomas de deficiência.
A quantidade de proteína recomendada para indivíduos sedentários.
A quantidade exata de proteína necessária para ganho de massa muscular.
De acordo com a Diretriz BRASPEN de Terapia Nutricional no Envelhecimento (2019), é correto afirmar que
a caseína hidrolisada estimula a síntese proteica pós-prandial em homens idosos saudáveis com maior eficácia do que a proteína do soro do leite.
a proteína do soro do leite, por ser rica em leucina, torna-se um potente ativador da sinalização anabólica no músculo esquelético.
a ingestão de pelo menos 18 g de proteínas por refeição e atividade física supervisionada são estratégias promissoras para vencer a resistência anabólica no idoso.
as proteínas ofertadas na forma líquida são menos eficientes que proteínas na forma sólida.
o uso de creatina para idosos com sarcopenia, pelo fato de não influenciar a cinética das proteínas musculares e os fatores de crescimento, não promove aumento de massa magra e de força muscular.
As proteínas são compostas poliméricos complexos, formados por moléculas orgânicas e estão presentes em toda matéria viva. Qual fator influencia na solubilidade das proteínas:
tempo de agitação.
pH.
interações iônicas.
composição dos aminoácidos.
característica do soluto.
Aminoácidos essenciais são aqueles que o corpo humano não sintetiza em quantidade suficiente para atender às suas necessidades metabólicas. Portanto, devem ser adquiridos através da alimentação. São considerados essenciais porque o organismo depende da ingestão dietética para obter esses nutrientes vitais. É CORRETO afirmar que:
a alanina é um aminoácido essencial;
a histidina é um aminoácido essencial;
a metionina é um aminoácido não essencial;
o ácido aspártico é um aminoácido essencial;
o triptofano é um aminoácido não essencial.
As unidades estruturais básicas de todas as proteínas são os aminoácidos, constituídos por carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e, ocasionalmente, enxofre ou selênio. As proteínas apresentam quatro níveis estruturais: primária, secundária, terciária e quaternária. Sobre este tema, analise as afirmativas abaixo:
I- Estrutura Primária: A sequência linear de aminoácidos unidos por ligações peptídicas caracteriza a forma primária da estrutura proteica.
II- Estrutura Secundária: São encontradas duas estruturas secundárias nas proteínas: a helicoidal e a folha beta.
III- Estrutura Terciária: Refere-se ao enovelamento da cadeia polipeptídica com suas estruturas secundárias, reduzindo a exposição de resíduos hidrofóbicos ao meio aquoso e aumentando a estabilidade da proteína.
IV- Estrutura Quaternária: Diz respeito ao arranjo de duas ou mais cadeias polipeptídicas enoveladas.
É CORRETO o que se afirma em:
II e III apenas.
I e IV apenas.
I, II, III e IV.
II, III e IV apenas.
I, II e IV apenas.
A proteína pode se apresentar através de diferentes formas estruturais. Dentre elas, encontra-se a estrutura terciária, que pode ser definida como:
Rearranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas, formando a estrutura total da proteína.
Estrutura formada a partir da sequência de aminoácidos, através do enrolamento helicoidal.
Estrutura originada da formação de subângulos de alfa hélice.
Enovelamento da cadeia polipeptídica sobre si mesma, contendo frações da estrutura secundária.
Ligação linear dos aminoácidos de forma sequencial através de ligações peptídicas.